@article{oai:u-ryukyu.repo.nii.ac.jp:02003052,
 author = {安田, 正昭 and 当山, 清善 and 与那覇, 和雄 and 左右田, 健次 and Yasuda, Masaaki and Toyama, Seizen and Yonaha, Kazuo and Soda, Kenji},
 issue = {29},
 journal = {琉球大学農学部学術報告, The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus},
 month = {Dec},
 note = {Corynebacterium sepedonicum (IFO 3306)のL-オルニチントランスアミナーゼ(結晶標品)のL-オルニチンに対する作用特性を明らかにした。酵素反応によりL-オルニチンに由来する反応生成物は, イオン交換クロマトグラフィー及び高圧濾紙電気泳動などの分析結果から⊿^1-ピロリン-5-カルボン酸であることが確められた。一方, α-ケトグルタル酸からはL-グルタミン酸が生成された。これらのことから, 本酵素はL-オルニチンの末端アミノ基とα-ケトグルタル酸との間のアミノ基転移反応を触媒し, L-グルタミン酸とグルタミン酸-γ-セミアルデヒドを生成するが, 後者は非酵素的に脱水閉環して⊿^1-ピロリン-5-カルボン酸に変化することが明らかになった。, The reaction product of L-ornithine with crystalline L-ornithine transaminase from Corynebacterium sepedonicum (IFO 3306) was investigated. The formation of ⊿^1-pyrroline-5-carboxylate was shown by amino acid analysis and paper electrophoresis of the reaction product. These findings revealed that the terminal amino group of L-ornithine is transaminated to yield ⊿^1-pyrroline-5-carboxylate. Therefore, glutamate-γ-semialdehyde is produced directly from L-ornithine. Glutamate formed was identified as the L-enantiomer with L-glutamate dehydrogenase., 紀要論文},
 pages = {47--52},
 title = {Corynebacterium sepedonicum の結晶 L-オルニチントランスアミナーゼ : 反応生成物の同定(農芸化学科)},
 year = {1982}
}