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  1. 紀要論文
  2. 琉球大学農学部学術報告
  3. 26号
  1. 部局別インデックス
  2. 農学部

泡盛酵母の L-ロイシン : α-ケトグルタル酸トランスアミナーゼ(農芸化学科)

http://hdl.handle.net/20.500.12000/4152
http://hdl.handle.net/20.500.12000/4152
0cc6cc3f-6909-4e0a-b6c3-d477dbbbfc67
名前 / ファイル ライセンス アクション
KJ00000162002.pdf KJ00000162002.pdf
Item type デフォルトアイテムタイプ(フル)(1)
公開日 2008-02-14
タイトル
タイトル 泡盛酵母の L-ロイシン : α-ケトグルタル酸トランスアミナーゼ(農芸化学科)
言語 ja
タイトル
タイトル L-Leucine : α-ketoglutarate transaminase of the strain AY-634 of awamori yeast (Department of Agricultural Chemistry)
言語 en
作成者 当山, 清善

× 当山, 清善

ja 当山, 清善

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与那覇, 和雄

× 与那覇, 和雄

ja 与那覇, 和雄

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石原, 昌信

× 石原, 昌信

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儀間, 勝

× 儀間, 勝

ja 儀間, 勝

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Toyama, Seizen

× Toyama, Seizen

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Yonaha, Kazuo

× Yonaha, Kazuo

en Yonaha, Kazuo

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Ishihara, Masanobu

× Ishihara, Masanobu

en Ishihara, Masanobu

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Gima, Masaru

× Gima, Masaru

en Gima, Masaru

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アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 酵母のL-ロイシン : α-ケトグルタル酸トランスアミナーゼ活性を調べた結果, 本酵素活性が各種の醸造用酵母に存在することがわかった。高い活性が泡盛醪から分離された泡盛酵母AY-634菌株で得られたので, 本菌株を用いて酵素の性質を調べた。本菌株をペプトンーグルコース培地で振とう培養してえた菌体の無細胞抽出液はL-ロイシンとα-ケトグルタル酸からL-グルタミン酸とα-ケトイソカプロン酸を生成するアミノ基転移反応を触媒した。培地にL-ロイシンを加えても活性の増加はみられなかったが, 本菌株を麹抽出液培地で培養すると高い活性が得られた。本酵素はL-イソロイシン, L-バリン, L-スレオニンおよびL-フェニールアラニンのアミノ基転移反応も触媒した。本酵素の反応至適pHは8.0で, 至適温度は40℃であった。本酵素はピリドキサールー5'-リン酸の存在下で熱に安定であった。
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 The activity of L-leucine : α-ketoglutarate transaminase was distributed in various strains of brewer's yeasts. A high activity of the enzyme was found in the strain AW-634 of awamori yeast isolated from awamori mash, and the strain was chosen for characterization of the enzyme. The cell-free extract of the strain grown on peptone-glucose medium with shaking catalyzed the transamination reaction between L-leucine and α-ketoglutarate to produce L-glutamate and α-ketoisocaproate. The enzyme activity was not enhanced by addition of L-leucine to the medium. When the strain was grown on koji-extract medium with stationary culture, the strong activity was obtained. The enzyme also catalyzed the transamination of L-isoleucine, L-valine, L-threonine and L-phenylalanine to α-ketoglutarate. The pH and temperature optima for the activity were 8.0 and 45℃, respectively. The enzyme was heat stable at pH 8.0 in the presence of pyridoxal 5'-phosphate.
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 紀要論文
出版者
出版者 琉球大学農学部
言語 ja
言語
言語 jpn
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
識別子
識別子 http://hdl.handle.net/20.500.12000/4152
識別子タイプ HDL
収録物識別子
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0370-4246
収録物識別子
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00250548
収録物名
収録物名 琉球大学農学部学術報告
言語 ja
収録物名
収録物名 The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus
言語 en
書誌情報
号 26, p. 125-133, 発行日 1979-12-11
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Ver.1 2022-01-27 02:50:22.786862
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